Allosteric communication is prewired into protein motion

Colin A. Smith, David Ban, Supriya Pratihar, Karin Giller, Maria Paulat, Stefan Becker, Christian Griesinger, Donghan Lee, Bert L. de Groot

These are animated versions of figures featured in the April 2017 issue of MPIbpc News.

Figure 1: An atomic model for microsecond motion in ubiquitin links rotation of a peptide bond (center) to a global motion involving twisting and rocking of semi-rigid structural elements (green, blue, and purple).

Abbildung 1: Im atomgenauen Modell der mikrosekundenschnellen Bewegung im Ubiqutin ist die Rotation einer Peptidbindung (Mitte) an eine globale Bewegung gekoppelt, die Dreh- und Schaukelbewegungen von halbstarren Strukturelementen (grün, blau und violett) beinhaltet.

Figure 2: The conformation of the D52-G53 peptide bond is allosterically coupled with the rest of the ubiquitin structure (pink) and affects binding to a USP deubiquitinase (yellow), even though the peptide bond is far away.

Abbildung 2: Die Konformation der Peptidbindungen D52-D53 ist allosterisch an die übrige Ubiquitin-Struktur (rosa) gekoppelt und beeinflusst die Bindung an das Ubiquitin-spezifische Deubiquitinase-Enzym (gelb), selbst wenn die Peptidbindung weit entfernt ist.

Original Publication

Smith CA, Ban D, Pratihar S, Giller K, Paulat M, Becker S, Griesinger C, Lee D, de Groot BL (2016) Allosteric switch regulates protein-protein binding through collective motion. Proc Natl Acad Sci U S A. 113, 3269-3274.

DOI: 10.1073/pnas.1519609113